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PNAS published our work about the binding of EHD2 to lipid membranes. We show how membrane binding leads to a structural change of the protein, i.e. the outward rotation of its helical domains. This could be established by Infrared Reflection Absorption Spectroscopy (IRRAS).
Press release

Hoernke et al. “EHD2 restrains dynamics of caveolae by an ATP-dependent, membrane-bound, open conformation”
PNAS,
2017, DOI: 10.1073/pnas.1614066114   

Forschungsgebiete

  • Elektrostatische Wechselwirkungen positiv geladener Peptide mit Lipidmembranen
  • Rolle des Arginins beim Einbau von Peptiden / Proteinen in Lipidmembranen
  • Konformation von Milchproteinen an der Luft/Wasser Grenzfläche
  • Einfluss fluorierter Detergenzien auf Struktur und Funktionalität von Milchproteinen
  • Selbstorganisation polyphiler Moleküle / Polymere an der Luft/Wasser Grenzfläche
  • Wechselwirkungen synthetischer polyphiler Moleküle / Polymere mit Lipidmonoschichten und –vesikeln
  • Simulation von Infrarot Reflexions Absoptions Spektren
  • Orientierung und Konformationsänderung von Proteinen bei der Bindung an Lipid Monoschichten
  • Wechselwirkung fusogener Lipopeptide mit Lipidmonoschichten
  • Einfluss perfluorierter Gruppen auf die Wechselwirkungen von polyphilen Polymeren mit Lipid Monoschichten
  • Selbstaggregation Semifluorierter Alkane an der Wasser/Luft Grenzfläche

Methoden

  • Infrarot Reflexions Absoptions Spektroskopie (IRRAS)
  • ATR-FTIR, Transmissions FTIR
  • Monolayertechniken (Filmwaage, Brewster Winkel Mikroskopie, Epifluoreszenz Spektroskopie, GISAX, Röntgen Reflektometrie)
  • Kalorimetrie (DSC, ITC)
  • Fluoreszenz Spektroskopie
  • Dynamische Lichtstreuung
  • Röntgen Pulverdiffraktometrie

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